「高校化学 天然高分子化合物」の版間の差分

グルコースのようなアルデヒド基をもつ糖を'''アルドース'''（aldose）という。（アルドまた、ケトン基をもつ糖を'''ケトースも高校の範囲内。第一学習社の教科書に記述あり'''という。）

なお、フルクトースのようは、果実なケトン基をもつ糖を'''ケトース'''どに含まれることが多いう。

の構造になる。このように分子内に酸性と塩基性の両方のイオンを生じるので、'''双性イオン'''(そうせいイオン、zwitterion)とよばれる。

アミノ酸分子中の正負の電荷が等しくなっているときのpHを'''等電点'''（とうでんてん、isoelectric（isoelectric point）という。側鎖がイオン化する場合は、その電荷も含む。

ペプチド化合物で縮合に使われなかったアミノ基が末端に残るが、このペプチド化合物の縮合に使われなかった末端のアミノ基を'''N末端'''という。同様に、カルボキシル基も末端に残るが、これを'''C末端'''という。ペプチドの構造式を書くときは、N末端を左側に、C末端を右に配置して書くのが慣行である。

タンパク質を加に熱したり、酸や・塩基を加えたりすると凝固する。タンパク質に、重金属（Cu²⁺、Hg²⁺、Pb²⁺ など）を加えたりイオン、有機溶媒（アルコールなど）を加えたりしてもると凝固するし生理的機能を失う。これをタンパク質の'''変性'''（へんせい、denaturation）（denaturation）という。加熱によって変性することを熱変性という場合もある。

タンパク質の変性は、二次構造〜4次構造が破壊されることによって、起きている。そのため、ゆで卵などのように、いったん変性したタンパク質は、元には戻らないのが普通である。タンパク質の変性では一次構造の配列順序は変わっていないが、二次構造以上の構造が変わっている。

ある種のタンパク質には触媒の働きを持つものがある。この触媒として機能するタンパク質を'''酵素'''（こうそ、enzyme）（enzyme）という。酵素は、無機触媒や金属触媒とは、ことなる性質をもつ。酵素は、ある特定の物質にしか作用しない。これを'''基質特異性'''（きしつとくいせい、substrate（substrate specificity）という。そして酵素が作用する物質および分子構造を'''基質'''（きしつ、substrate）（substrate）という。

酵素には、基質と立体的にむすびつく'''活性部位'''（かっせいぶい、active（active site）があるため、このような反応が起こる。活性部位のことを、'''活性中心'''（かっせいちゅうしん、active（active center）ともいう。

また、酵素はタンパク質であるので、タンパク質が変性する状況では、酵素はその能力を失う。熱変性などで、タンパク質が修復不可能になると、酵素の触媒能力もまた修復不可能となり、酵素を冷却しても、もはや触媒として機能しなくなる。このように酵素が触媒としての能力を失って、もはや酵素ではなくなったことを'''失活'''（しっかつ、deactivation）（deactivation）という。

酵素の触媒作用が最も働く温度があり、を'''最適温度'''という。酵素にもよるが、一般に、それは動物の体温にちかい、35℃から40℃といった温度である。

酵素には、その場所のpHによって、触媒の働きの反応速度が変わる。もっとも酵素が働くpHを'''最適pH'''（さいてきペーハー、optimum（optimum pH）という。

最適pHの値の傾向は、酵素の種類にもよるが、おおむねpH=6～8pH6～8といった、中性付近か、弱酸性の付近で、もっともよく働く。たとえばアミラーゼはpH=6～7pH6～7の付近が最適pHである。すい臓の中で働く酵素のトリプシンはpH=8pH8の弱い塩基性が最適pHである。

なお、胃酸の中で働く酵素の'''ペプシン'''は最適pHがpH=2pH2の付近の強い酸性である。このpH=2pH2は、胃液のpHに近い。このように、酵素は、その酵素が働く環境下に近いpHで、よく働く性質になっている場合が多い。